Recombinant Human Noggin Protein (HEK293, C-His)  别名:rhNoggin; 重组人Noggin蛋白 (HEK293, C-His)

目录号 M9999

重组人Noggin蛋白(Recombinant Human Noggin Protein)是一种在软骨形态发生和关节形成过程中不可或缺的因子,同时也是骨形态发生蛋白 (BMP) 信号传导的有效抑制剂,在神经管和体节的生长和模式形成中具有重要作用。此外,Noggin还可用于多种类器官的培养。

Recombinant Human Noggin Protein (HEK293, C-His)结构式

 

规格 价格 库存状态
10ug ¥ 1200 现货
20ug ¥ 2200 现货
50ug ¥ 4050 现货
*AbMole所有产品仅供有资质的科研机构或医药企业进行科学研究或药证申报用途,不能被用于人体和任何其它用途。我们不向任何个人或非科研性质的机构提供产品和服务。
质量标准及产品资料
  • 纯度:≥95%, Endotoxin ≤0.01EU/ug
  • COA
化学性质/溶解性/储存
中文名称 重组人Noggin蛋白 (HEK293, C-His)
溶解性(仅列举部分溶剂) Reconstitute the lyophilized powder in ddH2O or PBS up to 100 μg/ml.
储存条件 Stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days and at -20°C for 3 months.
运输方式 冰袋运输,根据产品的不同,可能会有相应调整。

*不同实验中用到的溶剂可能不同,具体实验所需溶剂及溶解方法请参考相关文献描述。

生物活性

重组人Noggin蛋白(Recombinant Human Noggin Protein)可与转化生长因子-β家族的配体结合,通过抑制其与信号受体的通路来调节其活性。Noggin最初被确认为BMP-4拮抗剂,其作用对头部和其他背结构的正常形成至关重要。转基因小鼠在成熟成骨细胞中过度表达noggin,表现为成骨细胞分化受损,骨形成减少,骨质疏松严重。

由 ATDC 软骨细胞所产生的抑制 5.0ng/ml BMP-4 诱导碱性磷酸酶产生能力确定活性。这一效果的预期 ED50 为 2.0-3.0 ng/ml。

DNA 序列编码人 noggin(NP_005441.1)表达带有 His 标签在 C 末端。

重组人noggin 包含 211 个氨基酸,预测的理论分子量为 23.9kd。

内毒素 ≤0.01EU/ug(凝胶法)

实验参考
动物实验

建议您制定动物给药及实验方案时,尽量参考已发表的相关实验文献(溶剂种类及配比众多,简单地溶解目的化合物,并不能解决动物给药依从性、体内生物利用度、组织分布等相关问题,未必能保证目的化合物在动物体内充分发挥生物学效用)。
体内实验的工作液,建议您现用现配,当天使用;如在配制过程中出现沉淀、析出现象,可以通过超声和(或)加热的方式助溶。
切勿一次性将产品全部溶解。


动物实验方案计算器

请在下面的计算器中,输入您的动物实验相关数据并点击计算,即可得到该实验的总需药量和工作液终浓度。
例如您给药剂量是10 mg/kg,平均每只动物的体重为20 g,每只动物的给药体积是100 μL,动物数量为20只,则该动物实验的总需药量为4 mg,工作液终浓度为2 mg/mL。

mg/kg
uL
该动物实验的总需药量为 mg
工作液终浓度2 mg/mL

1:鉴于实验过程的损耗,建议您至少多配1-2只动物的量;
2:为该产品最终给药时的浓度。

延伸阅读 (仅做信息扩展,不作实验参考)

一、重组Noggin 蛋白作用机制

重组Noggin蛋白Recombinant Human Noggin ProteinAbMoleM9999主要通过抑制 BMP 信号通路发挥作用。它能够与多种 BMP(如BMP-2BMP-4BMP-7等)以非常高的亲和力(pmol级)结合[2],对BMP2BMP4的结合偏好性高于BMP7Noggin 蛋白结合BMPs后,阻断了BMPsI型和II型受体之间的识别与结合,使得BMP无法激活下游信号通路,影响细胞的存活、增殖和分化等过程[3]。特别是在胚胎发育过程中,BMP信号通路对细胞的分化方向起着关键调控作用,Noggin蛋白通过抑制该通路,可改变细胞的分化命运[4]

 

1. A schematic representation of the bone morphogenetic proteins (BMP) signaling cascade[3].

二、重组Noggin 蛋白研究应用

1. 重组Noggin 蛋白在干细胞中的研究应用

胚胎干细胞(ESCs)和诱导多能干细胞(iPSCs)的多能性维持是干细胞研究的关键[5]BMP信号通路在干细胞分化过程中起到重要调控作用,激活该通路会促使干细胞向不同谱系分化。重组 Noggin 蛋白能够有效抑制BMP信号,从而维持干细胞的多能性[6]。在小鼠 ESCs 培养中,添加重组Noggin蛋白Recombinant Noggin ProteinAbMoleM9999可显著降低BMP诱导的中胚层和滋养层细胞分化,保持 ESCs 处于未分化状态,维持其自我更新能力。研究表明,Noggin蛋白通过抑制 BMP- Smad 信号通路,减少下游靶基因如Id1Id2的表达,进而维持干细胞的多能性相关基因(如 Oct4Sox2Nanog)的表达水平[7]

重组Noggin蛋白Recombinant Human Noggin ProteinAbMoleM9999在诱导干细胞向特定细胞类型分化方面也发挥着重要作用。在神经干细胞分化研究中,Noggin蛋白可抑制BMP信号,促进神经干细胞向神经元方向分化。在体外培养体系中,向神经干细胞培养基中添加重组Noggin蛋白,能够减少胶质细胞的生成,显著提高神经元的分化比例[8]。此外,在间充质干细胞(MSCs)的分化过程中,Noggin蛋白可抑制 BMP 诱导的成骨分化,同时促进其向脂肪细胞、软骨细胞等其他谱系分化[9]。并且,通过调节 Noggin 蛋白的浓度和作用时间,可精确调控干细胞的分化方向,为组织修复和再生医学研究提供了重要的细胞来源[10]2014年,AbMole的两款抑制剂分别被西班牙国家心血管研究中心和美国哥伦比亚大学用于动物体内实验,相关科研成果发表于顶刊 Nature Nature Medicine

2. 重组Noggin 蛋白在类器官中的研究应用

重组Noggin蛋白Recombinant Human Noggin ProteinAbMoleM9999可以促进类器官的形成,在肠道类器官培养中,添加重组Noggin蛋白和R-Spondin1RSPO1AbMoleM15009可维持肠干细胞的增殖能力,从而促进肠道类器官的形成[11]。研究表明,Noggin蛋白能够上调肠道类器官起始过程中关键基因(如 Lgr5Ascl2)的表达,促进肠干细胞的增殖。重组Noggin蛋白还可通过调控BMP信号,影响类器官中不同细胞类型的分化和组织形态的形成[12]。在肝脏类器官发育过程中,Noggin蛋白抑制 BMP 信号,促进肝祖细胞向肝细胞分化,同时抑制肝祖细胞向胆管细胞分化,从而调控肝脏类器官的细胞组成和组织结构[13]。此外,在脑类器官研究中,Noggin蛋白参与调控神经外胚层的分化和神经组织的形态发生,影响脑类器官的结构和功能发育[14]

3. 重组Noggin蛋白用于发育生物学研究

重组Noggin蛋白Recombinant Human Noggin ProteinAbMoleM9999是研究胚胎发育机制的重要工具。通过在胚胎发育模型(如小鼠胚胎、非洲爪蟾胚胎等)中添加或敲低 Noggin 蛋白,观察胚胎发育过程中的形态和分子变化,深入了解胚胎发育的调控机制[15]

参考文献

[1] L. B. Zimmerman, J. M. De Jesús-Escobar, R. M. Harland, The Spemann organizer signal noggin binds and inactivates bone morphogenetic protein 4, Cell 86(4) (1996) 599-606.

[2] W. M. Westra, D. Straub, F. Milano, et al., Inhibition of the BMP pathway prevents development of Barrett's-associated adenocarcinoma in a surgical rat model, Diseases of the esophagus : official journal of the International Society for Diseases of the Esophagus 35(5) (2022).

[3] S. Pizette, L. Niswander, BMPs negatively regulate structure and function of the limb apical ectodermal ridge, Development (Cambridge, England) 126(5) (1999) 883-94.

[4] I. La Rosa, L. Camargo, M. M. Pereira, et al., Effects of bone morphogenic protein 4 (BMP4) and its inhibitor, Noggin, on in vitro maturation and culture of bovine preimplantation embryos, Reproductive biology and endocrinology : RB&E 9 (2011) 18.

[5] F. Gao, S. Wu, Y. Li, et al., Inhibition of TGF-β pathway improved the pluripotency of porcine pluripotent stem cells, In vitro cellular & developmental biology. Animal 59(2) (2023) 142-152.

[6] Y. Zhang, J. Zhou, Z. Fang, et al., Noggin versus basic fibroblast growth factor on the differentiation of human embryonic stem cells, Neural regeneration research 8(23) (2013) 2171-7.

[7] S. Taleahmad, A. Salari, A. Samadian, et al., BMP4 signaling plays critical roles in self-renewal of R2i mouse embryonic stem cells, Biochemical and biophysical research communications 617(Pt 1) (2022) 8-15.

[8] W. Liu, F. Luo, H. Wu, et al., Noggin Protein can Induce the Differentiation of Rat Bone Marrow Mesenchymal Stem Cells to Neurons and Repair Spinal Cord Injury, Discovery medicine.. 35(179) (2023) 956-964.

[9] A. Sawant, D. Chanda, T. Isayeva, et al., Noggin is novel inducer of mesenchymal stem cell adipogenesis: implications for bone health and obesity, The Journal of biological chemistry 287(15) (2012) 12241-9.

[10] X. K. Sun, J. Zhou, L. Zhang, et al., Down-regulation of Noggin and miR-138 coordinately promote osteogenesis of mesenchymal stem cells, Journal of molecular histology 48(5-6) (2017) 427-436.

[11] D. L. Hacker, P. Ordóñez-Morán, Large-Scale Production of Recombinant Noggin and R-Spondin1 Proteins Required for the Maintenance of Stem Cells in Intestinal Organoid Cultures, Methods in molecular biology (Clifton, N.J.) 2171 (2020) 171-184.

[12] T. Sato, R. G. Vries, H. J. Snippert, et al., Single Lgr5 stem cells build crypt-villus structures in vitro without a mesenchymal niche, Nature 459(7244) (2009) 262-5.

[13] J. Lee, S. J. Mun, Y. Shin, et al., Advances in liver organoids: model systems for liver disease, Archives of pharmacal research 45(6) (2022) 390-400.

[14] F. Li, Z. He, Y. Li, et al., Combined activin A/LiCl/Noggin treatment improves production of mouse embryonic stem cell-derived definitive endoderm cells, Journal of cellular biochemistry 112(4) (2011) 1022-34.

[15] F. M. Eroshkin, A. M. Nesterenko, A. V. Borodulin, et al., Noggin4 is a long-range inhibitor of Wnt8 signalling that regulates head development in Xenopus laevis, Scientific reports 6 (2016) 23049.

 






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